Рукотворная паутина

Паутинная нить в пять раз прочнее стали и в полтора раза эластичнее нейлона. Воспроизвести аналогичный по свойствам материал — задача, над которой учёные ГНЦ<ГосНИИгенетика>работают около 15 лет. Созданная в лабораторных условиях паутина уже сейчас имеет большие перспективы использования, особенно в медицине. Паук-кругопряд Araneus diadematus. Его нить очень упругая, и может быть растянута на 30-40 процентов от длины

У паука есть несколько желез, расположенных в животе, которые производят паутинный шёлк. Этот процесс настолько сложный, что до конца не изучен

Главная загадка паутины — её необыкновенная прочность — уже давно привлекает пытливые умы. Расчёты показали, если бы нить имела толщину карандаша, то её не смог бы пробить авиалайнер, он запутался бы в сетке, как муха. Паутина не разрывается при ударе пули с энергией до 10 ГДж/м3, что делает её одним из самых крепких материалов, известных человеку. Конечно, нечаянно задев рукой паутину, мы легко её разрываем, но только потому, что она очень тонкая; чтобы сломать стальную проволоку такого же диаметра, потребуется в пять раз меньше усилий. Ещё одна особенность паутины — её эластичность: нити можно растянуть на 15 процентов от их длины, и они опять примут исходную форму. Такими свойствами не может похвастаться ни один искусственный полимер.

Над созданием искусственной паутины в ГНЦ<ГосНИИгенетика>начали работать около 15 лет назад. Проект успешно стартовал, но из-за возникших в конце 1980-х годов финансовых сложностей серьёзно притормозил. Тем не менее, исследования продолжались, их поддерживали Министерство науки, РФФИ и другие организации.

Учёных больше всего интересовала каркасная нить паутины, которая состоит из двух белков: более прочного спидроина 1 и более эластичного спидроина 2. Получить их с помощью генной инженерии не просто: по размеру эти белки являются одними из самых крупных в природе. Кроме того, их структура не полностью расшифрована, и в международной базе данных имеются только фрагменты, которые учёные и стали использовать для синтеза генов и получения рекомбинантных белков.

<Из-за больших размеров белка его нельзя просто скопировать, — рассказывает руководитель проекта, ведущий научный сотрудник ГНЦ<ГосНИИгенетика>Владимир Богуш. — Пользовались математическими методами — сначала писали формулы аналогов этих природных белков, очень похожих на них, но не абсолютно идентичных. В итоге синтезировали гены, кодирующие фрагменты спидроина 1 размером 3600 пар нуклеотидов и спидроина 2 размером 4200 пар нуклеотидов. После этого биоинженерными манипуляциями ввели их в клетки дрожжей Pichia pastoris и убедились, что те способны синтезировать белки>.

Обычно для биоинженерных манипуляций используется кишечная палочка Escherichia coli. Но для больших белков паутины этот организм оказался слишком слабым. Тогда как у дрожжей более мощный аппарат для синтеза белков, поэтому их и выбрали.

Дрожжи растут и нарабатывают белок в специальном аппарате — ферментёре. Наличие искомого белка в дрожжевых клетках проверяют методом электрофореза в полиакриламидном геле (на геле выявляется полоска белка, положение которой соответствует его молекулярной массе) и последующего иммуноблоттинга (белки переносят на специальную мембрану и выявляют с помощью специфических антител). Учёные разработали оригинальную методику выделения и очистки рекомбинантных белков. Из одного килограмма влажных клеток дрожжей получается приблизительно 100 миллиграммов чистого белка, который затем лиофильно высушивают и используют для экспериментов.

Прядение нити в лабораторных условиях — занятие нелёгкое. Сначала спидроин растворяют в специальной смеси солей и уксусной кислоты. Получается вязкий раствор, капельку которого помещают в специально сконструированный сосуд с крошечным отверстием. Через него прядильный раствор медленно выдавливают в стакан со спиртом. В этаноле эта струйка превращается в тонкую нить, которая свободно падает на дно сосуда.