Папаин

Т. 3. стр. 443-444

ПАПАИН, фермент класса гидролаз, катализирующий гидролиз внутренних пептидных связей у белков и пептидов, а также концевые связи С(О)—NH₂, С(О)—OR и С(О)—SR этих соединений. В ряде случаев катализирует также перенос ацильных остатков (образующихся после гидролиза пептида) и переэтерификацию концевых эфирных групп.

Папаин выделен в кристаллическом виде из сока дынного дерева, или папайи (Carica papaya). Молекула состоит из 212 аминокислотных остатков (молекулярная масса 23406). Ее первичная и пространств, структуры установлены. Содержит три связи S—S и одну группу SH. Оптимальную каталитическую активность фермент проявляет при рН 6; рI 8,75.

С наибольшей скоростью папаин катализирует гидролиз пептидных связей, образованных остатками аргинина и лизина, с меньшей - образованных остатками гистидина и глутаминовой кислоты. Связи, образованные остатком тирозина и других аминокислот, расщепляются медленно. Гидролиз всех субстратов происходит в одном активном центре (включает остатки цистеина и гистидина), в котором зона связывания субстрата имеет протяженность, соответствующую 7 аминокислотным остаткам. Остаток цистеина активного центра избирательно взаимодействует с амидом иодуксусной кислоты, n-толуолсульфофторидом, иод-, бром- и хлоруксусной кислотами, β-иодпропионовой кислотой и ее амидом; 1,3-дибромацетон алкилирует остатки цистеина и гистидина. Ингибиторы фермента - некоторые пептиды, содержащие на конце группы С—О, окислители и ионы тяжелых металлов; активаторы - меркаптаны и другие восстановители.

Папаин применяют для обработки кож, мягчения мяса, осветления напитков, а также как лекарственное средство в составе препарата лекозим, применяемого в ортопедии, нейрохирургии и офтальмологии.

Лит.: Антонов В. К., Химия протеолиза, М., 1983, с. 52-54, 133-34, 268; Light А. [а.о.], «Proc. Nat. Acad. Sci. USA», 1964, v. 52, № 5, p. 1276-83; Glazer A., Smith E, в кн.: The enzymes, 3 ed, v. 3, ed. by P. D. Boyer, N.Y- L., 1971, p. 502-46.

Ю.В. Капитанников